Alles Folgende betrifft Peptide. Wir bleiben bei klarer Sprache, beziehen uns auf die Studienlage und trennen gut belegte Aussagen von offenen Fragen.
Stand 2025-12-25. Zahlen und Beschreibungen folgen der Fachliteratur und nicht dem Marketingmaterial.
Platelet basic protein (synonym CXCL7) ist ein Protein aus der Gruppe der Chemokine. Es ist als Chemokin ein Oberflächenprotein und beteiligt an der Immunantwort. Das Chemokin dient als zelluläres Warnsignal. An das Chemokin binden Immunzellen mit passendem Chemokinrezeptor, wodurch sich Immunzellen am Ort einer Entzündung ansammeln und die Immunantwort lokal verstärkt wird. Als CXC-Chemokin besitzt es vier Cysteine, von denen die ersten beiden eine beliebige Aminosäure X dazwischen aufweisen, gefolgt von 24 Aminosäuren bis zum dritten Cystein und 15 Aminosäuren zwischen dem dritten und dem vierten Cystein.
Quellen: de.wikipedia.org
== Literatur == Kenneth Murphy: Janeway's Immunobiology, 9th edition. Garland Science, 2016, ISBN 978-1-315-53324-7, S. 453–456. Die 5. englische Ausgabe ist online auf den Seiten des NCBI-Bookshelf verfügbar, (online). Zlatko Dembic: The Cytokines of the Immune System. Academic Press, 2015, ISBN 978-0-124-20010-4, S. 255–258. Frans P. Nijkamp: Principles of Immunopharmacology. Springer Science & Business Media, 2011, ISBN 978-3-034-60136-8, S. 72–74. Dieter Adam: Die Infektiologie. Springer-Verlag, 2013, ISBN 978-3-642-18577-9, S. 32–33.
Quellen: de.wikipedia.org
FMN-bindende Fluoreszenzproteine (englisch FMN-binding fluorescent proteins, FbFP) sind eine Klasse von sauerstoffunabhängigen Fluoreszenzproteinen, die Flavinmononukleotid (FMN) als Chromophor binden.
Quellen: de.wikipedia.org
== Allgemeines == FbFPs wurden aus Blaulichtrezeptoren (den sogenannten light-oxygen-voltage-sensing domains, LOV-Domänen), wie man sie in Pflanzen und Bakterien findet, entwickelt. Sie ergänzen die Fluoreszenzproteine der GFP-Derivate und -Homologe und zeichnen sich insbesondere durch ihre Sauerstoffunabhängigkeit und ihre geringe Größe aus. Sie absorbieren blaues Licht und emittieren Licht im cyan-grünen Spektralbereich.
Quellen: de.wikipedia.org
== Entwicklung == LOV-Domänen sind eine Unterklasse der PAS-Domänen und wurden zuerst in Pflanzen als Teil des Phototropins entdeckt, das eine zentrale Rolle beim Wachstum der Pflanze zum Licht hin spielt. Sie binden Flavinmononukleotid (FMN) nicht-kovalent als Cofaktor, der zur Absorption von Blaulicht benötigt wird. LOV-Domänen weisen aufgrund des gebundenen FMNs von sich aus eine Fluoreszenz auf, die jedoch sehr schwach ist. Bei Bestrahlung mit Blaulicht durchlaufen LOV-Domänen zudem einen Photozyklus, bei dem sich eine kovalente Bindung zwischen einem konservierten Cysteinrest und dem FMN ausbildet. Dies führt zu einer Konformationsänderung des Proteins zur Signalweiterleitung und zu einem Verlust der Fluoreszenz. Die kovalente Bindung ist energetisch ungünstig und wird je nach Protein innerhalb von Sekunden bis Stunden wieder gespalten. Um die Fluoreszenzeigenschaften dieser Proteine besser zu nutzen, wurde der natürliche Photozyklus der Proteine durch genetische Modifikation ausgeschaltet, indem das konservierte Cystein gegen ein Alanin ausgetauscht wurde. Dadurch verbleibt das Protein auch bei Bestrahlung mit Blaulicht im fluoreszierenden Zustand und die Fluoreszenzintensität wird deutlich erhöht. Durch verschiedene Mutagenesemethoden konnten erste FbFPs weiter verbessert werden. Dabei wurde insbesondere die Helligkeit aber auch die Photostabilität der Proteine verbessert und deren spektrale Eigenschaften verändert.
Quellen: de.wikipedia.org
FbFPs haben ein Anregungsmaximum bei einer Wellenlänge von ca. 450 nm (blaues Licht) und einen zweiten ausgeprägten Anregungspeak bei ca. 370 nm (UV-A-Licht). Das Emissionsmaximum liegt bei ca. 495 nm, mit einer Schulter bei ca. 520 nm. Von Pp2FbFP gibt es auch eine Variante (Q116V) deren Anregungs- und Emissionsspektrum jeweils 10 nm hin zu kürzeren Wellenlängen verschoben ist.
Quellen: de.wikipedia.org
== Photophysikalische Eigenschaften == Die photophysikalischen Eigenschaften der FbFPs werden durch den Chromophor und seine chemische Umgebung im Protein bestimmt. Der Extinktionskoeffizient (ε) liegt bei allen bislang bekannten FbFPs bei ca. 14.200 M−1cm−1 und ist damit etwas höher als der von freiem FMN (ε = 12.200 M−1cm−1.) Die Fluoreszenz-Quantenausbeute (Φ) variiert stark zwischen den verschiedenen FbFPs und reicht von 0,2 (phiLOV2.1) bis 0,44 (EcFbFP und iLOV). Damit wird die Fluoreszenz-Quantenausbeute von freiem FMN (Φ = 0,25) bei Bindung an das Protein teilweise fast verdoppelt. Ein noch deutlicherer Unterschied zeigt sich in der Photostabilität, der Resistenz der Fluoreszenzproteine vor Ausbleichen bei längerer, starker Bestrahlung mit Blaulicht. So dauert es beispielsweise bei dem auf Photostabilität hin optimierten phiLOV2.1 etwa 40-mal so lange, bis die Hälfte der Fluoreszenz ausgeblichen ist, wie bei freiem FMN. Dieser Stabilisierungseffekt ist bei fast allen FbFPs zu beobachten, allerdings liegt er meist nur bei etwa 5-mal bis 10-mal. Die durchschnittliche Fluoreszenzlebensdauer der einzelnen FbFPs liegt zwischen 3,17 ns (Pp2FbFP) und 5,7 ns (z. B. EcFbFP). Sie sind damit deutlich länger als die typischen Lebenszeiten von GFP-Derivaten, die typischerweise zwischen 1,5 und 3 ns liegen. FbFPs eignen sich daher gut als Donor-Domänen in Förster-Resonanzenergietransfer (FRET) Systemen in Verbindung mit GFP-Derivaten wie z. B. YFP.
Quellen: de.wikipedia.org
Peptide wird hier aus öffentlich zugänglicher Fachliteratur zusammengefasst: Definition, Einordnung und die Punkte, die in der Praxis wiederkehren. Angaben ohne Gewähr, keine medizinische Beratung.
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